Ahhoz, hogy a kémiai reakciók megszakítsák egyes kiindulási anyagok kötéseit, aktiváló erőre van szükségük. Ezt nevezzük reagenseknek, amelyek lehetővé teszik a kiindulási anyagok átalakítását végső anyagokká vagy termékekké. Az enzimek, mint jó katalizátorok, felelősek a kémiai reakciók sebességének növeléséért, az aktiválási energia csökkentéséért.
Az enzimek olyan fehérjék, amelyek általában nagy pontossággal katalizálják az élő példányok biokémiai reakcióit. Lehetséges, hogy vannak bizonyos enzimek abszolút pontossággal, vagyis csak egy adott reakció katalizálására alkalmasak. Erre példa az ureáz, amely felelős a karbamid hidrolízisének katalizálásáért.
A csoport pontosságán kívül vannak más enzimek, például a proteolitikus enzimek, amelyek felelősek bizonyos szerkezeti tulajdonságokkal rendelkező peptidek hidrolízisének katalizálásáért. Vannak olyan sztereokémiai pontosságú enzimek is, amelyek felelősek egy adott molekula sztereoizomer reakcióinak katalizálásáért, és nem a másiké.
Ez a katalitikus mozgás a legtöbb enzim esetében a molekula kis területén, az úgynevezett "aktív központ" -on jön létre. Az a molekula, amelyen az enzim működik, szubsztrátnak nevezzük, kötődik az aktív centrumhoz, létrehozva egy enzim komplexet, és miközben az enzimhez kapcsolódik, a szubsztrát termékké válik, és itt választják el az enzimtől.
A katalízis enzimet a következő egyenlet szimbolizálja:
E + S → ES → E + P, ebben az esetben az E jelentése az enzim, az S a szubsztrátot szimbolizálja, a P a reakció terméke, az ES pedig az enzim-szubsztrát komplexet jelenti.
A legtöbb enzimatikus reakcióban az enzimek felhalmozódása sokkal alacsonyabb, mint a szubsztráté (E <S), ezért az ES kisebb lesz, mint S, ez lehetővé teszi a stabil állapot közelítés alkalmazását ES esetében. Az enzimatikus katalízis során mind a hőmérséklet, mind a pH jó hatással van a reakció gyorsulására, elősegítve a rendkívül hatékony értékek létezését, amelyekre a reakció sebessége meghatározó. Ily módon az enzimek sokkal gyorsabban deaktiválhatók, amikor a hőmérséklet eléri a 35 ° C-nál magasabb értéket, a fehérjék denaturációja miatt.
